ФИЗИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ КАЗЕИНА ПРИ ОБРАБОТКЕ ВЫСОКИМ ДАВЛЕНИЕМ В РАСТВОРЕ

Целью данного исследования было изучение влияния воздействия давления (50; 90; 160; 250; 350 МПа) на ряд физических свойств мицеллы казеина: гидродинамический радиус, флюоресценцию тирозина и триптофана и характеристику ИК-спектров. По данным фотонно-корреляционной спектроскопии средний гидродинамический радиус мицеллы казеина составил 128 нм, увеличиваясь при 50 МПа до 467 нм с образованием конгломератов. Дальнейшее увеличение давления привело к формированию двух фракций частиц, различающихся по величине гидродинамического радиуса. При давлении в 350 МПа основную часть (75 %) составляли частицы со средним радиусом 121 нм. Сопоставление гистограмм гидродинамического радиуса и флуоресценции тирозина обнаружило снижение интенсивности свечения при увеличении доли частиц больших размеров и рост излучения в растворе при уменьшении размера мицелл. Рост флуоресценции казеина по триптофану и её снижение по тирозину указывают на изменение конформации белковых молекул при обработке давлением. ИК-Фурье спектроскопия выявила изменение интенсивности оптической плотности в диапазоне амид I, амид II и валентных связей тирозина, подтверждая отсутствие появления новых связей.

Полученные физические данные указывают на изменение структуры казеиновых мицелл с увеличением доли (25 %) крупных частиц после действия высокого давления (350МПа), что следует учитывать в переработке молока. Флюоресценция казеина при обработке давлением является слабо исследованным физическим показателем и может нести прикладное значение для технологической обработки молочного сырья.

1. Bolumar, T., Middendorf, D., Toepfl, S., Heinz, V. (2016). Structural Changes in Foods Caused by High-Pressure Processing. In: High pressure processing of food: principles, technology and applications. New York: Springer, 509–537 p. ISBN978–1–4939–3234–4.

2. Huppertz, T., Kelly, A.L., Fox, P.F. (2002). Effects of high pressure on constituents and properties of milk. International Dairy Journal, 12(7), 561–572.

3. Fox, P.F, Brodkorb, A. (2008). The casein micelle: historical aspects, current concepts and significance. International Dairy Journal, 18(7), 677–684.

4. Банникова, А.В., Евдокимов, И.А. (2015). Инновационный подход к созданию обогащенных молочных продуктов с повышенным содержанием белка. М, ДеЛи принт. — 135 c. ISBN978–5–905170–170–72–0.

5. Евдокимов, И.А., Головач, Т.Н., Курченко, В.П., Алиева, Л.Р., Будкевич, Р.О. (2013). Современные проблемы науки в пищевых и перерабатывающих отраслях АПК. Часть I. Специфические свойства белков молока и их изменение при технологической обработке (учебное пособие). Ставрополь, Северо-Кавказский федеральный университет. — 21 c.

6. Horne, D.S. (2006). Casein micelle structure: Models and muddles. Current Opinion in Colloid & Interface Science,11(2–3), 148–153.

7. Huppertz, T., Smiddy, M.A., Upadhyay, V.K., Kelly, A.L. (2006). High-pressure-induced changes in bovine milk: A review. International Journal of Dairy Technology, 59(2), 58–66.

8. Huppertz, T., Fox, P.F., Kelly, A.L. (2004). High-pressure treatment of bovine milk: effects on casein micelles and whey proteins. Journal of Dairy Research, 71(1), 97–106.

9. Khramtsov, A.G., Evdokimov, I.A., Lodygin, A.D., Budkevich, R.O. (2014). Technology development for the food industry: a conceptual model. Foods and Raw Materials, 2(1), 22–26.

10. Patel, H.A., Huppertz, T. (2014). Effects of high-pressure processing on structure and interactions of milk proteins. In: Milk Proteins: From Expression to Food. 2nd ed. Amsterdam, The Netherlands: Elsevier Inc. 243–267 p. ISBN9780124051751.

11. Broyard, C., Gaucheron, F. (2015). Modifications of structures and functions of caseins: a scientific and technological challenge. Dairy science & technology95(6), 831–862.

12. Needs, E.C., Stenning, R.A., Gill, A L., Ferragut, V., Rich, G.T. (2000). Highpressure treatment of milk: Effects on casein micelle structure and on enzymic coagulation. Journal of Dairy Research, 67(1), 31–42.

13. Shaikh, S.M.T., Seetharamappa, J., Kandagal, P.B., Manjunatha, D.H., Ashoka, S. (2007). Spectroscopic investigations on the mechanism of interaction of bioactive dye with bovine serum albumin. Dyes and Pigments, 74(3), 665–671.

14. Векшин, Н.Л. (2008). Флуоресцентная спектроскопия биополимеров. М, Фотон-век, — 168 с. ISBN9785040144716.

15. Larson, B.L., Smith, V.R. (1974). Lactation: a Comprehensive Treatise, Volume 3: Nutrition and Biochemistry of Milk/Maintenance. Academic press,—440p. ISBN: 0–12–436703–8.

16. Wang, Y.X., Li, L., Sheng, L.J., Song, G.W., Xu, Z.S. (2011). Spectroscopic study on the inherent binding information of cationic perfluorinated surfactant with bovine serum albumin. Journal of Fluorine Chemistry, 132(7), 489–494.

17. Qi, P.X., Ren, D., Xiao, Y., Tomasula, P.M. (2015) Effect of homogenization and pasteurization on the structure and stability of whey protein in milk. Journal of Dairy Science,98(5), 2884–2897.

18. Kong, J., Yu, S. (2007). Fourier transform infrared spectroscopic analysis of protein secondary structures. Acta Biochimica et Biophysica Sinica, 39(8), 549–559.

19. Cadesky, L., Walkling-Ribeiro, M., Kriner, K.T., Karwe, M.V., Moraru, C.I. (2017). Structural changes induced by high-pressure processing in micellar casein and milk protein concentrates. Journal of Dairy Science, 100(9), 7055–7070.

20. Ruan, K., Lange, R., Meersman, F., Heremans, K., Balny, C. (1999). Fluorescence and FTIR study of the pressure-induced denaturation of bovine pancreas trypsin. European Journal of Biochemistry, 265(1), 79–85.

21. Gebhardt, R., Takeda, N., Kulozik, U., Doster, W. (2011). Structure and Stabilizing Interactions of Casein Micelles Probed by High-Pressure Light Scattering and FTIR. Journal of Physical Chemistry B, 115(10), 2349–2359.

22. O’Loughlin, I.B., Kelly, P.M., Murray, B.A., Fitzgerald, R.J., Brodkorb A. (2015). Concentrated whey protein ingredients: A Fourier transformed infrared spectroscopy investigation of thermally induced denaturation. International Journal of Dairy Technology, 68(3), 349–356.