Аспекты ферментативной модификации растительных белков

В связи с постоянным увеличением населения и растущим спросом на продукты питания с повышенным содержанием биологически ценного белка возрастает интерес к получению таких продуктов из источников, альтернативных животному сырью. Производство протеинов из растительного сырья с высокой биологической ценностью является перспективным направлением для исследований. Растительные белки обладают сравнительно низкой усвояемостью и имеют функционально-технологические свойства, ограничивающие их применение в продуктах питания. Для повышения усвояемости и изменения функционально-технологических свойств растительные белки модифицируют химическими, физико-химическими и биотехнологическими способами. Наиболее экологичной и экономически выгодной является биотехнологическая обработка сырья как исходными микроорганизмами (молочнокислые бактерии родов Lactobacillus, Staphylococcus, Pediococcus, Enterococcus, Staphylococcus, Micrococcus и Leuconostoc, бактерии рода Bacillus, грибы родов Aspergillus, Rhizopus, Saccharomyces и Candida spp.), так и получаемыми из них ферментными препаратами протеолитического действия. Ферментативная модификация позволяет решить проблему низкой усвояемости растительных белков, улучшить их функционально-технологические свойства, снизить аллергенность и нейтрализовать специфический вкус. Кроме того, биотехнологический метод модификации микроорганизмами и ферментными препаратами используется и для гидролиза белков до биоактивных пептидов, предназначенных для функционального питания: с высокой антиоксидантой, противоопухолевой, протидиабетической и минералосвязывающей активностью. В процессе модификации следует учитывать тип используемого фермента или микроорганизма, его концентрацию, степень гидролиза, тип сырья, молекулярную массу его белков и другие факторы, влияющие на качество получаемых гидролизатов и пептидов. В противном случае ферментативная модификация вызывает нежелательные изменения: снижение функционально-технологических свойств и питательной ценности, а также ухудшение органолептических показателей, в частности усиление горечи гидролизатов. В данном обзоре представлен анализ широкого спектра результатов исследований российских и зарубежных ученых за последние годы в области ферментативной модификации растительных белков. Основное внимание уделено получению белковых гидролизатов и биоактивных пептидов высокого качества, способных конкурировать с белками животного происхождения.

1. Singhal, A., Karaca, A.C., Tyler, R., Nickerson, M. (2016). Pulse Proteins: From Processing to Structure-Function Relationships. Chapter in a book: Grain Legumes. InTechOpen, 2016. https://doi.org/10.5772/64020

2. Жихарёва, В. (2023). Вместо молока и мяса: почему растительные протеины становятся популярнее. Электронный ресурс: https://plus-one.ru/manual/2023/07/14/vmesto-moloka-i-myasa Дата обращения: 09.09.2024.

3. Редакторская статья. (2017). Протеины: новое в технологии производства и возможности использования. Комбикорма, 10, 59–62.

4. Webber, J. (2023). How many CO2 emissions does the meat industry actually produce? Plant based news. Retrieved from: https://plantbasednews.org/opinion/the-long-read/emissions-meat-industry Accessed September 09, 2024.

5. Ismail, B.P., Senaratne-Lenagala, L., Stube, A., Brackenridge, A. (2020). Protein demand: Review of plant and animal proteins used in alternative protein product development and production. Animal Frontiers, 10(4), 53–63. https://doi.org/10.1093/af/vfaa040

6. Куликов, Д.С., Аксёнова, Л.М., Самойлова, А.М. (2024). Функционально-технологические свойства белковых продуктов из зернобобовых культур и их модификация под влиянием различных факторов. Часть 1. Пищевая промышленность, 3, 20–25.

7. Куликов, Д.С., Королев, А.А. (2024). Функционально-технологические свойства белковых продуктов из зернобобовых культур и их модификация под влиянием различных факторов. Часть 2. Пищевая промышленность, 8, 35–44.

8. Nasrabadi, M.N., Doost, A.S., Mezzenga, R. (2021). Modification approaches of plant-based proteins to improve their techno-functionality and use in food products. Food Hydrocolloids, 118, Article 106789. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2021.106789

9. Olatunde, O.O., Owolabi, I.O., Fadairo, O.S., Ghosal, A., Coker, O.J., Soladoye, O.P. et al. (2022). Enzymatic modification of plant proteins for improved functional and bioactive properties. Food and Bioprocess Technology, 16, 1216–1234. https://doi.org/10.1007/s11947-022-02971-5

10. Meinlschmidt, P., Schweiggert-Weisz, U., Eisner, P. (2016). Soy protein hydrolysates fermentation: Effect of debittering and degradation of major soy allergens. LWT — Food Science and Technology, 71, 202–212. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2016.03.026

11. Куликов, Д.С., Арюзина, М.А. (2021). Биокаталический и биосинтетический способы получения белковых концентратов из гороха и нута. Пищевые системы, 4(3S), 160–167.

12. Aondona, M.M., Ikya, J.K., Ukeyima, M.T., Gborigo, T.-w. J. A., Aluko, R.E., Girgih, A.T. (2021). In vitro antioxidant and antihypertensive properties of sesame seed enzymatic protein hydrolysate and ultrafiltration peptide fractions. Journal of Food Biochemistry, 45(1), Article e13587. https://doi.org/10.1111/jfbc.13587

13. Fadimu, G., Olatunde, O., Bandara, N., Truong, T. (2022). Reducing allergenicity in plant-based proteins. Chapter in a book: Engineering Plant-Based Food Systems. Academic Press, 2022. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-89842-3.00012-9

14. Kieliszek, M., Pobiega, K., Piwowarek, K., Kot, A.M. (2021). Characteristics of the proteolytic enzymes produced by lactic acid bacteria. Molecules, 26(7), Article 1858. https://doi.org/10.3390/molecules26071858

15. Biscola, V., de Olmos, A.R., Choiset, Y., Rabesona, H., Garro, M.S., Mozzi, F. et al. (2017). Soymilk fermentation by Enterococcus faecalis VB43 leads to reduction in the immunoreactivity of allergenic proteins β-conglycinin (7S) and glycinin (11S). Beneficial Microbes, 8(4), 635–643. https://doi.org/10.3920/BM2016.0171

16. El Mecherfi, K.-E., Lupi, R., Cherkaoui, M., Albuquerque, M.A.C., Todorov, S.D., Tranquet, O. et al. (2022). Fermentation of gluten by Lactococcus lactis LLGKC18 reduces its antigenicity and allergenicity. Probiotics and Antimicrobial Proteins, 14(5), 779–791. https://doi.org/10.1007/s12602-021-09808-1

17. Lu, Q., Zuo, L., Wu, Z., Li, X., Tong, P., Wu, Y. et al. (2022). Characterization of the protein structure of soymilk fermented by Lactobacillus and evaluation of its potential allergenicity based on the sensitized-cell model. Food Chemistry, 366, Article 130569. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.130569

18. Sinelnikov, A.V., Kolganova, T. V. Ulanova, R.V. (2024). Obtaining analogues of fermented milk products from seed meal using new strains of lactic acid bacteria. Applied Biochemistry and Microbiology, 60, 476–482. https://doi.org/10.1134/S0003683824603664

19. Синельников, А.В., Уланова, Р.В., Канапацкий, Т.А. (2024). Разработка технологии получения лактоферментированных продуктов на основе растительного материала. Пищевая промышленность, 8, 75–80.

20. Arte, E., Rizzello, C.G., Verni, M., Nordlund, E., Katina, K., Coda, R. (2015). Impact of enzymatic and microbial bioprocessing on protein modification and nutritional properties of wheat bran. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 63(39), 8685–8693. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.5b03495

21. Куликов, Д.С., Калугина, З.И., Ермолаева, М.Д., Шевченко, С.Е., Бызов, В.А. (2024). Модификация функционально-технологических свойств белковых продуктов из гороха отечественными бактериальными протеазами. Пищевая промышленность, 8, 93–101.

22. Arteaga, V. G., Leffler, S., Muranyi, I., Eisner, P., Schweiggert-Weisz, U. (2020). Sensory profile, functional properties and molecular weight distribution of fermented pea protein isolate. Current Research in Food Science, 4, 1–10. https://doi.org/10.1016/j.crfs.2020.12.001

23. Kravchenko, I.V., Furalyov, V.A., Pshennikova, E.S., Kostyleva, E. V., Sereda, A. S., Kurbatova, E. I. et al. (2024). The effect of various domestically produced proteolytic enzyme preparations on the organoleptic properties of pea protein isolates. Applied Biochemistry and Microbiology, 60, 656–662. https://doi.org/10.1134/S0003683824604335

24. Колпакова, В.В., Куликов, Д.С., Гулакова, В.А., Уланова, Р.В., Бессонов, В.В. (2024). Кисломолочный продукт функционального назначения с гороховым концентратом. Пищевая промышленность, 6, 126–132.

25. Akharume, F. U., Aluko, R. E., Adedeji, A. A. (2021). Modification of plant proteins for improved functionality: A review. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 20(1), 198–224. https://doi.org/10.1111/1541-4337.12688

26. Idowu, A. T., Benjakul, S. (2019). Bitterness of fish protein hydrolysate and its debittering prospects. Journal of Food Biochemistry, 43(9), Article e12978. https://doi.org/10.1111/jfbc.12978

27. Eckert, E., Han, J., Swallow, K., Tian, Z., Jarpa-Parra, M., Chen, L. (2019). Effects of enzymatic hydrolysis and ultrafiltration on physicochemical and functional properties of faba bean protein. Cereal Chemistry, 96(4), 725–741. https://doi.org/10.1002/cche.10169

28. Meinlschmidt, P., Ueberham, E., Lehmann, J., Schweiggert-Weisz, U., Eisner, P. (2016). Immunoreactivity, sensory and physicochemical properties of fermented soy protein isolate. Food Chemistry, 205, 229–238. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.03.016

29. Schlegel, K., Leidigkeit, A., Eisner, P., Schweiggert-Weisz, U. (2019). Technofunctional and sensory properties of fermented lupin protein isolates. Foods, 8(12), Article 678. https://doi.org/10.3390/foods8120678

30. Singh T. P., Siddiqi R. A., Sogi D. S. (2021). Enzymatic modification of rice bran protein: Impact on structural, antioxidant and functional properties. LWT, 138, Article 110648. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2020.110648

31. Schlegel, K., Sontheimer, K., Hickisch, A., Wani, A. A., Eisner, P., Schweiggert-Weisz, U. (2019). Enzymatic hydrolysis of lupin protein isolates — Changes in the molecular weight distribution, technofunctional characteristics, and sensory attributes. Food Science and Nutrition, 7(8), 2747–2759. https://doi.org/10.1002/fsn3.1139

32. Klupsaite D., Juodeikiene G., Zadeike, D., Bartkiene, E., Maknickiene, Z., Liutkute, G. (2017). The influence of lactic acid fermentation on functional properties of narrow-leaved lupine protein as functional additive for higher value wheat bread. LWT, 75, 180–186. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2016.08.058

33. Meinlschmidt, P., Sussmann, D., Schweiggert-Weisz, U., Eisner, P. (2015). Enzymatic treatment of soy protein isolates: Effects on the potential allergenicity, technofunctionality, and sensory properties. Food Science and Nutrition, 4(1), 11–23. https://doi.org/10.1002/fsn3.253

34. Arte, E., Huang, X., Nordlund, E., Katina, K. (2019). Biochemical characterization and technofunctional properties of bioprocessed wheat bran protein isolates. Food Chemistry, 289, 103–111. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2019.03.020

35. Kravchenko, I.V., Furalyov, V.A., Kostyleva, E.V., Sereda, A.S., Kurbatova, E.I., Tsurikova, N.V. et al. (2024). Effect of different classes of proteases on the techno-functional properties of pea protein isolates. Applied Biochemistry and Microbiology, 60, 106–117. https://doi.org/10.1134/S0003683824010083

36. Joshi, P., Varma, K. (2016). Effect of germination and dehulling on the nutritive value of soybean. Nutrition and Food Science, 46(4), 595–603. https://doi.org/10.1108/NFS‑10-2015-0123

37. Pal, R.S., Bhartiya, A., ArunKumar, R., Kant, L., Aditya, J.P., Bisht, J.K. (2016). Impact of dehulling and germination on nutrients, antinutrients, and antioxidant properties in horsegram. Journal of Food Science and Technology, 53(1), 337–347. https://doi.org/10.1007/s13197-015-2037-3

38. Tapal, A., Tiku, P.K. (2019). Nutritional and Nutraceutical Improvement by Enzymatic Modification of Food Proteins. Chapter in a book: Enzymes in Food Biotechnology. Production, Applications, and Future Prospects. Academic Press, 2019. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-813280-7.00027-X

39. Yang, X., Teng, D., Wang, X., Guan, Q., Mao, R., Hao, Y. et al. (2016). Enhancement of nutritional and antioxidant properties of peanut meal by bio-modification with bacillus licheniformis. Applied Biochemistry and Biotechnology, 180(6), 1227–1242. https://doi.org/10.1007/s12010-016-2163-z

40. Xing, Q., Dekker, S., Kyriakopoulou, K., Boom, R.M., Smid, E.J., Schutyser, M.A.I. (2020). Enhanced nutritional value of chickpea protein concentrate by dry separation and solidstate fermentation. Innovative Food Science and Emerging Technologies, 59, Article 102269. https://doi.org/10.1016/j.ifset.2019.102269

41. Kim, H.D., Lee, K.S., Lee, K.E., Suh, H.J., Kim, B.-Y. (2023). Improved digestibility and bioavailability of pea protein following enzymatic treatment and fermentation by lactic acid bacteria. Food Science and Biotechnology, 33(3), 607–615. https://doi.org/10.1007/s10068-023-01335-9

42. Curiel, J.A., Coda, R., Centomani, I., Summo, C., Gobbetti, M., Rizzello, C.G. (2015). Exploitation of the nutritional and functional characteristics of traditional Italian legumes: The potential of sourdough fermentation. International Journal of Food Microbiology, 196, 51–61. https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2014.11.032

43. Coda, R., Melama, L., Rizzello, C.G., Curiel, J.A., Sibakov, J., Holopainen, U. et al. (2015). Effect of air classification and fermentation by Lactobacillus plantarum VTT E‑133328 on faba bean (Vicia faba L.) flour nutritional properties. International Journal of Food Microbiology, 193, 34–42. https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2014.10.012

44. Pontonio, E., Verni, M., Dingeo, C., Diaz-de-Cerio, E., Pinto, D., Rizzello, C.G. (2020). Impact of enzymatic and microbial bioprocessing on antioxidant properties of hemp (Cannabis sativa L.). Antioxidants, 9(12), Article 1258. https://doi.org/10.3390/antiox9121258

45. Montemurro, M., Pontonio, E., Gobbetti, M., Rizzello, C.G. (2019). Investigation of the nutritional, functional and technological effects of the sourdough fermentation of sprouted flours. International Journal of Food Microbiology, 302, 47–58. https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2018.08.005

46. Rui, X., Huang, J., Xing, G., Zhang, Q., Li, W., Dong, M. (2019). Changes in soy protein immunoglobulin E reactivity, protein degradation, and conformation through fermentation with Lactobacillus plantarum strains. LWT, 99, 156–165. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2018.09.034

47. Yang, A., Zuo, L., Cheng, Y., Wu, Z., Li, X., Tong, P. et al. (2018). Degradation of major allergens and allergenicity reduction of soybean meal through solidstate fermentation with microorganisms. Food and Function, 9(3), 1899–1909. https://doi.org/10.1039/c7fo01824j

48. Ibrahim, H.R., Isono, H., Miyata, T. (2018). Potential antioxidant bioactive peptides from camel milk proteins. Animal Nutrition, 4(3), 273–280. https://doi.org/10.1016/j.aninu.2018.05.004

49. Nwachukwu, I.D., Aluko, R.E. (2019). Structural and functional properties of food protein-derived antioxidant peptides. Journal of Food Biochemistry, 43(1), Article e12761. https://doi.org/10.1111/jfbc.12761

50. Xu, N., Chen, G., Liu, H. (2017). Antioxidative categorization of twenty amino acids based on experimental evaluation. Molecules, 22(12), Article 2066. https://doi.org/10.3390/molecules22122066

51. Samtiya, M., Acharya, S., Pandey, K.K., Aluko, R.E., Udenigwe, C.C., Dhewa, T. (2021). Production, purification, and potential health applications of edible seeds’ bioactive peptides: A concise review. Foods, 10(11), Article 2696. https://doi.org/10.3390/foods10112696

52. Chen, Z., Wang, J., Liu, W., Chen, H. (2017). Physicochemical characterization, antioxidant and anticancer activities of proteins from four legume species. Journal of Food Science and Technology, 54(4), 964–972. https://doi.org/10.1007/s13197-016-2390-x

53. Vilcacundo, R., Miralles, B., Carrillo, W., Hernández-Ledesma, B. (2018). In vitro chemopreventive properties of peptides released from quinoa (Chenopodium quinoa Willd.) protein under simulated gastrointestinal digestion. Food Research International, 105, 403–411. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2017.11.036

54. Taniya, M.S., Reshma, M.V., Shanimol, P.S., Krishnan, G., Priya, S. (2020). Bioactive peptides from amaranth seed protein hydrolysates induced apoptosis and antimigratory effects in breast cancer cells. Food Bioscience, 35, Article 100588. https://doi.org/10.1016/j.fbio.2020.100588

55. Vásquez-Villanueva, R., Muñoz-Moreno, L., Carmena, M.J., Marina, M.L., García, M.C. (2018). In vitro antitumor and hypotensive activity of peptides from olive seeds. Journal of Functional Foods, 42, 177–184. https://doi.org/10.1016/j.jff.2017.12.062

56. Lammi, C., Zanoni, C., Arnoldi, A., Vistoli, G. (2016). Peptides derived from soy and lupin protein as dipeptidyl-peptidase IV inhibitors: In vitro biochemical screening and in silico molecular modeling study. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 64(51), 9601–9606. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.6b04041

57. Olagunju, A.I., Omoba, O.S., Enujiugha, V.N., Alashi, A.M., Aluko, R.E. (2021). Thermoase-hydrolysed pigeon pea protein and its membrane fractions possess in vitro bioactive properties (antioxidative, antihypertensive, and antidiabetic). Journal of Food Biochemistry, 45(3), Article e13429. https://doi.org/10.1111/jfbc.13429

58. Silva, C.S., Moutinho, C., Vinha, A.F., Matos, C. (2019). Trace minerals in human health: Iron, Zinc, Copper, Manganese and Fluorine. International Journal of Science and Research Methodology, 13(3), 57–80.

59. Caetano-Silva, M.E., Netto, F.M., Bertoldo-Pacheco, M.T., Alegría, A., Cilla, A. (2021). Peptide-metal complexes: Obtention and role in increasing bioavailability and decreasing the pro-oxidant effect of minerals. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 61(9), 1470–1489. https://doi.org/10.1080/10408398.2020.1761770

60. Cui, P., Lin, S., Jin, Z., Zhu, B., Song, L., Sun, N. (2018). In vitro digestion profile and calcium absorption studies of a sea cucumber ovum derived heptapeptide-calcium complex. Food and Function, 9(9), 4582–4592. https://doi.org/10.1039/C8FO00910D

61. Wang, L., Ding, Y., Zhang, X., Li, Y., Wang, R., Luo, X. et al. (2018). Isolation of a novel calcium-binding peptide from wheat germ protein hydrolysates and the prediction for its mechanism of combination. Food Chemistry, 239, 416–426. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.06.090

62. Lv, Y., Wei, K., Meng, X., Huang, Y., Zhang, T., Li, Z. (2017). Separation and identification of iron-chelating peptides from defatted walnut flake by nanoLC-ESI–MS/MS and de novo sequencing. Process Biochemistry, 59(Part B), 223–228. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2017.05.010

63. Chunkao, S., Youravong, W., Yupanqui, C.T., Alashi, A.M., Aluko, R.E. (2020). Structure and function of mung bean protein-derived iron-binding antioxidant peptides. Foods, 9(10), Article 1406. https://doi.org/10.3390/foods9101406