ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ МОЛОКОСВЕРТЫВАЮЩИХ ФЕРМЕНТОВ РАЗНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
https://doi.org/10.21323/2618-9771-2022-5-1-47-54
Аннотация
Был исследован показатель соотношения молокосвертывающей (МСА) и протеолитической (ПА) активности для молокосвертывающих ферментных препаратов (МФП) на основе рекомбинантного химозина, животного происхождения и микробного происхождения. Величина МСА была измерена в единицах IMCU (International Milk-Clotting Units), величина ПА определялась методом Ансона на субстрате из гемоглобина при 30 °C и рН 5,3. Установлено, что наибольшим уровнем МСА/ПА обладали рекомбинантные химозины: группа с МСА/ПА < ~1000 включает МФП Chy-max® Extra 2235 Powder, Chy-max® Extra 600 Liquid и Renifer® 1800; группа с ~1000 < МСА/ПА < 1400 включает Chy-max® M 1000, Maxiren® 1800 и Chy-max® Extra 2235 Powder; группа с МСА/ПА > 3500 включает МФП Chy-max® Supreme 1000. МФП животного происхождения имели более низкий в сравнении с рекомбинантными химозинами показатель МСА/ПА, который для разных марок МФП с разным соотношением (% химозина /% пепсина) составил: Naturen® Extra 220 (95/5) = 199,7 ± 8,0; СФ «Экстра» (90/10) = 122,1 ±1,9; Kalase® 150 (80/20) = 115,1 ± 0,7; Naturen® Stamix (50/50) = 86,2 ± 0,2; ФС 10 «Пепсин говяжий» (10/90) = 38,7 ± 1,8. МФП микробного происхождения имели самый низкий уровень МСА/ПА среди трех типов изученных МФП. МСА/ПА для разных марок МФП микробного происхождения: Meito® Microbial Rennet = 36,35 ± 0,48; Marzyme® 2200 MT = 31,03 ± 0,13; Fromase® 2200 TL = 18,57 ± 0,13; Fromase® 750 XLG = 16,06 ± 0,49.
Ключевые слова
При поддержке: Статья подготовлена в рамках выполнения исследований по государственному заданию № FNEN-2019-0010 Федерального научного центра пищевых систем им. В. М. Горбатова Российской академии наук.
Об авторах
Д. С. Мягконосов
Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия
Россия
Россия
Мягконосов Дмитрий Сергеевич — кандидат технических наук, старший научный сотрудник, руководитель направления исследований по прикладной биохимии и энзимологии
152613, г. Углич, Красноармейский бульвар, 19
Teл.: +7–915–973–63–13
Д. В. Абрамов
Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия
Россия
Россия
Абрамов Дмитрий Васильевич — кандидат биологических наук, старший научный сотрудник, руководитель направления биохимических исследований по сыроделию и маслоделию
152613, г. Углич, Красноармейский бульвар, 19
Teл.: +7–910–970–42–97
И. Н. Делицкая
Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия
Россия
Россия
Делицкая Ирина Николаевна — кандидат технических наук, старший научный сотрудник, отдел сыроделия
152613, г. Углич, Красноармейский бульвар, 19
Tel.: +7–48532–98–1–28
Е. Г. Овчинникова
Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия
Россия
Россия
Овчинникова Елена Григорьевна — научный сотрудник, отдел биохимии
152613, г. Углич, Красноармейский бульвар, 19
Tel.: + 7–48532–98–1–94
Список литературы
1. Langholm Jensen J., Mølgaard A., Navarro Poulsen J.-C., Harboe M. K., Simonsen J. B., Lorentzen A. M. et al. (2013). Camel and bovine chymosin: The relationship between their structures and cheese-making properties. Acta Crystallographica Section D. Biological Crystallography, 69(5), 901–913. https://doi.org/10.1107/S0907444913003260
2. Guinee, T. P., Wilkinson, M. G. (1992). Rennet coagulation and coagulants in cheese manufacture. Journal of Society of Dairy Technology, 45(4), 94–10. https://doi.org/10.1111/j.1471–0307.1992.tb01791.x
3. Dekker, P. (2019). Dairy Enzymes. Chapter in a book: Industrial Enzyme Applications. (Ed. by Vogel A. and May O.), 1st Ed. — Weinheim: WileyVCH Verlag GmbH & Co., 2019
4. Abd El-Salam, B. A. E.-Y., Ibrahim, O. A. E.-H., El-Sayed, H. A. E.-R. (2017). Purification and characterization of milk clotting enzyme from artichoke (Cynara cardunculus L.) flowers as coagulant on white soft cheese. International Journal of Dairy Science, 12(4), 254–265. https://doi.org/10.3923/ijds.2017.254.265
5. Kumar, A., Sharma, J., Mohanty, A. K., Grover, S., Batish, V. K. (2006). Purification and characterization of milk clotting enzyme from goat (Capra hircus). Comparative Biochemistry and Physiology — B Biochemistry and Molecular Biology, 145(1), 108–113. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2006.06.010
6. Jacob, M. Milchgerinnungsenzyme verschiedener herkunft und ihr einfluss auf käseausbeute und käsequalität. Dissertation. Dresden: Technische Universität Dresden., 2011. Электронный ресурс: http://d-nb.info/1067190643/34 Дата обращения 28.02.2022
7. Vishwanatha, K. S., Appu Rao, A. G., Singh, S. A. (2010). Production and characterization of a milk-clotting enzyme from Aspergillus oryzae MTCC5341. Applied Microbiology and Biotechnology, 85(6), 1849–1859. https://doi.org/10.1007/s00253–009–2197-z
8. Yuqiu, L., Tan, H., Da, L., Zhoulin, L., Yanping, C., Yuanyuan, J. et al. (2015). Screening and Characterization of a Mutant Fungal Aspartic Proteinase from Mucor pusillus. The Open Biotechnology Journal, 9, 119–126. http://doi.org/10.2174/1874070701509010119
9. Shamtsyan, M., Dmitriyeva, T., Kolesnikov, B., Denisova, N. (2014). Novel milk-clotting enzyme produced by Coprinus lagopides basidial mushroom. LWT — Food Science and Technology, 58(2), 343–347. http://doi.org/10.1016/j.lwt.2013.10.009
10. Zikiou, A., Zidoune, M.N. (2019). Enzymatic extract from flowers of Algerian spontaneous Cynara cardunculus: Milk-clotting properties and use in the manufacture of a Camembert-type cheese. International Journal of Dairy Technology, 72(1), 89–99. https://doi.org/10.1111/1471–0307.12563
11. Brutti, C. B., Pardo, M. F., Caffini, N. O., Natalucci, C. L. (2012). Onopordum acanthium L. (Asteraceae) flowers as coagulating agent for cheesemaking. LWT — Food Science and Technology, 45(2), 172–179. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2011.09.001
12. Kobayashi, H., Kusakabe, I., Murakami, K. (1983). Purification and Characterization of Two Milk-clotting Enzymes from Irpex lacteus. Agricultural and Biological Chemistry, 47(3), 551–558. https://doi.org/10.1080/00021369.1983.10865677
13. Montgomery D. C. (2013). Design and analysis of experiments. 8th Ed. Wiley., 2013
14. Working together to produce more cheese from milk. Электронный ресурс: http://sdt-static.s3.amazonaws.com/media/uploads/2019/05/13/1CHR%20HANSEN190508%20SDT%20Presentation%20CHR%20Hansen.pdf Дата обращения 28.02.2022
15. Fermentation Chymosin: RENIFER Электронный ресурс: http://proquiga.es/en/feed-additives/rennet-coagulants/chymosin/gmx-niv39.htm Дата обращения 28.02.2022
16. Harboe, M., Hubert, L., Van den Brink, H. La chymosine produite par fermentation. Chapter in book: Présures et coagulants de substitution. Comment faire le bon choix? (Ed. by J.-C. Collin). Editions Quae. 2015
17. Kappeler, S. R., van der Brink, H. J. M., Rahbek-Nielsen, H., Farah, Z., Puhan, Z., Hansen, E.B. et al. (2006). Characterization of recombinant camel chymosin reveals superior properties for the coagulation of bovine and camel milk. Biochemical and Biophysical Research Communications, 342(2), 647–654. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2006.02.014
18. HA-LA BIOTEC. CHY-MAX® SUPREME — A PRODUÇÃO DE QUEIJO EM UM NOVO PATAMAR. Электронный ресурс: http://halabiotec.com.br/wp-content/uploads/2019/06/Ha-La_Biotec_147.pdf Дата обращения 28.02.2022
19. Harboe, M., Broe, M. L. Qvist, K. B. (2010). The Production, Action and Application of Rennet and Coagulants. Chapter in a book: Technology of cheesemaking. (ed. Law B. A., Tamime A. Y.), 2nd Ed. Chichester: Blackwell Publishing Ltd., 2010
20. Jacob, M., Jaros, D., Rohm, H. (2011). Recent advances in milk clotting enzymes. International Journal of Dairy Technology, 64(1), 14–33. https://doi.org/10.1111/j.1471–0307.2010.00633.x
21. Roller, S., Goodenough, P. W. (2012). Food enzymes. Chapter in book: Genetic Modification in the Food Industry. A Strategy for Food Quality Improvement (Ed. by S. Roller, S. Harlander). Springer. 2012
22. Preetha, S., Boopathy, R. (1997). Purification and characterization of a milk-clotting protease from Rhizomucor miehei. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 13(5), 573–578. http://doi.org/10.1023/A:1018525711573
23. PHYSIOLOGY AND MAINTENANCE — Vol. II — Industrial Use of Enzymes — Matti Leisola, Jouni Jokela, Ossi Pastinen, Ossi Turunen, Hans E. Schoemaker. Электронный ресурс: http://www.eolss.net/SampleChapters/C03/E6–54–02–10.pdf Дата обращения 28.02.2022
24. Yegin, S., Dekker, P. (2013). Progress in the field of aspartic proteinases in cheese manufacturing: structures, functions, catalytic mechanism, inhibition, and engineering. Dairy Science and Technology, 93(6), 565–594. https://doi.org/10.1007/s13594–013–0137–2
25. Nestorovski, T., Velkoska-Markovska, L., Srbinovska, S., MiskoskaMilevska, E., Petanovska-Ilievska, B., Popovski, Z.T. (2019). Different Approaches in Analyzing Chymosin Purity. Journal of Agricultural, Food and Environmental Sciences, 73(3), 24–29
26. Andrén, A. (2011). Cheese: rennets and coagulants. Encyclopedia of dairy science. Pp. 574–578. http://dx.doi.org/10.1016/b978–0–12–374407–4.00069–8
27. Moschopoulou E. Microbial Milk Coagulants. Chapter 11 in book: Microbial Enzyme Technology in Food Applications (Ed. by R. C. Ray and C. M. Rosell). Boca Raton. CRC Press. 2017
28. Garg, S. K., Johri, B. N. (1994). Rennet: current trends and future research. Food Reviews International, 10(3), 313–355. https://doi.org/10.1080/87559129409541005
29. Smith, J. L., Billings, G. E., Yada, R. Y. (1991). Chemical modification of amino groups in mucor miehei aspartyl proteinase, porcine pepsin, and chymosin. I. Structure and function. Agricultural and Biological Chemistry, 55(8), 2009–2016. https://doi.org/10.1080/00021369.1991.10870915
30. Garcia, H. S., Lopez-Hernandez, A., Hill, C. G. (2017). Enzyme Technology — Dairy Industry Applications. Comprehensive Biotechnology (Ed. Moo-Young M.) 3rd Ed. Pergamon. 2017. https://doi.org/10.1016/B978–0–08–088504–9.00005–2
31. Trono, D. (2019). Recombinant Enzymes in the Food and Pharmaceutical Industries. Chapter in a book: Advances in Enzyme Technology. (Ed. by Singh R. S., Singhania R. R., Pandey A., Larroche C.). Elsevier B. V. 2019
32. Meito Microbial Rennet (MR) from Rhizomucor pusillus Lindt / Rhizomucor miehei Mucorpepsin (milk-clotting enzyme) EC3.4.23.23 Электронный ресурс: http://www.meito-sangyo.co.jp/kaseihin/rennet/mr.html Дата обращения 28.02.2022
33. Thunell, R. K., Duersch, J. W., Ernstrom, C. A. (1979). Thermal inactivation of residual milk clotting enzymes in whey. Journal of Dairy Science, 62(3), 373–377. https://doi.org/10.3168/jds.S0022–0302(79)83254–3
34. Higashi, T., Kobayashi Y., Iwasaki S. (1982). Microbial rennet having increased milk coagulating activity and method and method for production thereof. US Patent US4530906A. Электронный ресурс: https://patents.google.com/patent/US4530906A/en Дата обращения 28.02.2022
35. Мягконосов Д. С., Смыков И. Т., Абрамов Д. В., Делицкая И. Н., Овчинникова Е. Г. (2021). Влияние молокосвертывающих ферментов животного и микробного происхождения на качество и срок хранения мягких сыров. Пищевые системы, 4(4), 286–293. https://doi.org/10.21323/2618–9771–2021–4–4–286–293
36. Мягконосов Д. С., Мордвинова В. А., Абрамов Д. В., Овчинникова Е. Г., Муничева Т. Э. (2020). Технологические свойства молокосвертывающих ферментов разного происхождения. Часть I. Влияние вида МФП на процессы в сыродельной ванне. Сыроделие и маслоделие, 3, 16–19. https://doi.org/10.31515/2073–4018–2020–3–16–19
37. Мягконосов Д. С., Мордвинова В. А., Абрамов Д. В., Овчинникова Е. Г., Муничева Т. Э. (2020). Технологические свойства молокосвертывающих ферментов разного происхождения. Часть II. Влияние вида используемого МФП на процессы протеолиза при созревании сыров. Сыроделие и маслоделие, 5, 10–13. https://doi.org/10.31515/2073–4018–2020–5–10–13
38. Myagkonosov, D. S., Mordvinova, V. A., Delitskaya, I. N., Abramov, D. V., Ovchinnikova E. G. (2020). The influence of milk-clotting enzymes on the functional properties of pizza-cheeses. Food Systems, 3(3), 42–50. https://doi.org/10.21323/2618–9771–2020–3–3–42–50
Рецензия
Для цитирования:
Мягконосов Д.С., Абрамов Д.В., Делицкая И.Н., Овчинникова Е.Г. ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ МОЛОКОСВЕРТЫВАЮЩИХ ФЕРМЕНТОВ РАЗНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ. Пищевые системы. 2022;5(1):47-54. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2022-5-1-47-54
For citation:
Myagkonosov D.S., Abramov D.V., Delitskaya I.N., Ovchinnikova E.G. PROTEOLYTIC ACTIVITY OF MILK-CLOTTING ENZYMES OF DIFFERENT ORIGIN. Food systems. 2022;5(1):47-54. (In Russ.) https://doi.org/10.21323/2618-9771-2022-5-1-47-54
Просмотров:
964
Послать статью по эл. почте 